Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos y compuestas por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). Además suelen tener pequeñas cantidades de fósforo (P) y azufre (S). Son moléculas esenciales en la constitución de los organismos. La mayoría de las tareas que realizan las células necesitan proteínas. Entre sus múltiples funciones tenemos su papel como componentes estructurales, su participación en la regulación metabólica, el transporte de otras moléculas, la defensa inmunitaria…

AMINOÁCIDOS

¿Qué son?

Los aminoácidos son sustancias orgánicas que contiene al menos un grupo amino (-NH2) y al menos un grupo ácido, que siempre es el grupo carboxilo (-COOH) excepto en el caso de la taurina (que es -SO3H). De esta manera se puede establecer una fórmula estructural general para todos los aminoácidos, que es la que podemos ver en la figura. En ella R es la cadena lateral que es distintiva para cada aminoácido.

 

Características generales

Es importante destacar que el carbono marcado como α en la figura es un carbono asimétrico (está unido a cuatro radicales diferentes) en todos los aminoácidos con excepción de la glicina. Esto significa que todos los aminoácidos tiene actividad óptica (cuando están en una solución desvían el plano de la luz polarizada hacia la izquierda o hacia la derecha), menos la glicina. Solo los aminoácidos levógiros, L, forman parte de las proteínas.

Otra característica importante de los aminoácidos es que son anfóteros. Esto quiere decir que cuando están disueltos en agua acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse como un ácido cuando el pH es básico, como una base cuando el pH es ácido o como un ácido y una base a la vez cuando el pH es neutro.

 

Clasificación de los aminoácidos

En la naturaleza existen numerosos aminoácidos diferentes, pero sólo unos 20 forman parte de las proteínas, son los que llamamos proteinogénicos. Aquí solo nos ocuparemos de estos 20 aminoácidos.

Según su estructura los aminoácidos se clasifican así:

  • Apolares
    • Alifáticos. Alanina, valina, prolina, metionina, leucina e isoleucina
    • Aromáticos. Fenilalanina y triptófano
  • Polares
    • Básicos. Histidina, arginina y lisina.
    • Ácidos. Aspartato y glutamato.
    • Sin carga. Glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina y glutamina.

aminoácidos

Por otra parte, algunos de los aminoácidos no son sintetizables por el organismo y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta. A estos se les llama aminoácidos esenciales. Para la especie humana existen ocho aminoácidos esenciales: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina. La histidina se considera como esencial durante el crecimiento, pero no así en el adulto.

PÉPTIDOS

¿Qué son?

Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Generalmente se considera, según el autor, que los péptidos no son mayores de 50 o 100 aminoácidos. De manera también general a una cadena polipeptídica se le considera péptido y no proteína si su peso molecular es menor de 5.000 daltons.

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Tipos de péptidos

Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 10 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000 AA.

Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo). Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Así, por ejemplo, un tripéptido Pro-Tyr-Lys se denominará prolil-tirosil-lisina.

Funciones

Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos podemos destacar:

  • Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otro ejemplo sería la bradiquinina, un nonapéptido hipotensor (actividad vasodilatadora).
  • Hormonas. Aquí tenemos numerosos ejemplos. Los más importantes:
    • Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido.
    • Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón (hormona antidiurética).
    • Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
    • Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por parte de las células (disminuye la presencia de glucosa en sangre). Fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos.insulina péptido
    • Glucagón: 29 aminoácidos. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina, ayuda a aumentar los niveles de glucosa en sangre.
  • Neurotransmisores. Entre los péptidos que realizan estas funciones tenemos las encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs) y la sustancia P (11 AAs).
  • Antioxidantes. El papel del tripéptido glutation es esencial como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno, tóxicas para la célula.

PROTEÍNAS

Las proteínas con biomoléculas de alto peso molecular constituidas por una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que se mantiene plegada de forma que muestra una estructura tridimensional.

Las proteínas desempeñan numerosas funciones en el organismo. De manera muy genérica, según su función, se clasifican como proteínas estructurales o proteínas con actividad biológica.

  • Las proteínas estructurales son aquellas que intervienen en la constitución de los tejidos, órganos y células. Como ejemplos se puede citar al colágeno, que forma parte de la piel, ligamentos, tendones, hueso y matriz de varios órganos.
  • Las proteínas con actividad biológica son aquellas que intervienen o facilitan un proceso bioquímico en el organismo. Las funciones aquí son casi innumerables, desde regulación de procesos metabólicos hasta participación en la defensa (sistema inmune), pasando por ser moléculas de transporte de otras moléculas en la sangre, por ejemplo.

Molécula de hemoglobina

De acuerdo con la composición química las proteínas, se clasifican en dos tipos principales:

  • Simples. Constituidas únicamente aminoácidos. Entre ellas tenemos albúminas, globulinas, histonas…
  • Conjugadas. Tienen en su composición otras moléculas diferentes además de los aminoácidos. A esa parte no aminoacídica se le denomina grupo prostético. Entre ellas tenemos las glucoproteínas o mucoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas…

Hablar de las proteínas nos podría llevar varios posts solo para definir todas sus funciones o tipos, así que, por ahora, vamos a dejarlo aquí, quedándonos con la idea de que las proteínas son las moléculas que ejecutan la mayor parte de las tareas de los organismos.